胰蛋白酶為蛋白質水解酶，作用是使細胞間的蛋白質水解從而使細胞離散。胰蛋白酶工作部位在小腸,此處為堿性環境,PH為8左右這決定了胰蛋白酶適ph值為8。胰蛋白酶能夠催化蛋白質的特定肽鍵水解，這個催化過程是不需要能量的，不會使酶失去活力，也不會改變形狀和使自身水解。不同的蛋白酶可以作用在不同氨基酸相連組成的肽鍵，因此胰蛋白酶并不能作用在所有的肽鍵。

    胰蛋白酶配制方法：

    1. 稱取胰蛋白酶：按胰蛋白酶液濃度為 0.25 %，用電子天平準確稱取粉劑溶入小燒杯中的雙蒸水（若用雙蒸水需要調 PH 到 7.2 左右）或 PBS （ D-hanks ）液中。攪拌混勻，置于 4℃ 內過夜。

    2. 用注射濾器抽濾消毒：配好的胰酶溶液要在超凈臺內用注射濾器（ 0.22 微米微孔濾膜）抽濾除菌。

    3. 分裝成小瓶于 -20℃ 保存以備使用可！

    胰蛋白酶原的激活：

    將胰蛋白酶原粗品稱重（濕重），分次加入10倍體積預冷的蒸餾水水（按濾餅重量計算），使濾餅*溶解（一般情況濾餅中硫酸銨含量約占餅重1/4）。用5mol/L NaOH將溶液調至pH8.0，慢慢地攪拌下加入固體無水CaCl2使溶液的Ca2+終濃度達到0.1mol/L（要減去一部分氯化鈣與硫酸銨結合硫酸鈣的鈣離子）。取出2mL溶液用于測定激活前的蛋白含量及酶活性。原溶液中加入5mg結晶胰蛋白酶，輕輕攪拌均勻，25℃放置2～4h，或4℃放置12～16h，使胰蛋白酶原活化。每隔1h取樣測定胰蛋白酶活性增長情況，直至酶激活速度變慢或停止增長。一般比活可達到3 500～4 000 BAEE單位/mg。留取2mL溶液用于測定激活后的蛋白質含量和酶活性。激活酶溶液用2mol/L硫酸調pH至 2.5～3.0，濾紙過濾，濾去硫酸鈣沉淀，收集濾液，4℃保存備用。